En este artículo te exponemos qué son las enzimas, su estructura y función; sitio activo y sustrato. En especial, hacemos una síntesis sobre los inhibidores enzimáticos, mecanismo de acción y un par de ejemplos.
Una «enzima» es una «macromolécula» que acelera, induce o propicia determinada reacción química sin ser consumida por esa reacción.
Aumentar la velocidad de una reacción es un proceso denominado «catálisis».
De manera muy simplificada –y figurativamente hablando– podemos decir que las enzimas ayudan a una reacción a recorrer el camino más corto.
Las flechas en este esquema representan ese “camino”.
Por esta razón se dice que las enzimas son «catalizadores biológicos».
Sin embargo, las enzimas solo catalizan reacciones que ocurrirían sin su ayuda aunque tomaran muchísimo tiempo.
Hasta ahora, los bioquímicos han identificado más de cuatro mil enzimas diferentes en varias especies. Esta cantidad podría ser una fracción muy pequeña de todas las enzimas que en realidad existen.
Algunas moléculas de «ácido ribonucleico» funcionan como enzimas.
No obstante, la mayoría de las enzimas son «proteínas» y aquí nos enfocaremos únicamente en estas.
La «estructura primaria» de estas enzimas consiste típicamente en una cadena lineal de entre cien o quinientos aminoácidos unidos por «enlaces peptídicos».
Por razones moleculares, que no mencionaremos aquí, la estructura primaria o lineal de una enzima puede plegarse sobre sí misma produciendo una «estructura secundaria» o con dos dimensiones.
Esta estructura puede plegarse una vez más generando una molécula tridimensional.
La mayoría de los nombres de enzimas terminan en -asa.
Por ejemplo, la «enzima sacarasa» cataliza el rompimiento (o la hidrólisis) de la sacarosa en los dos azúcares que la conforman: la «glucosa» y la «fructosa».
El «reactivo» sobre el que actúa una enzima se denomina «sustrato» o «substrato».
Si actúa sobre dos o más reactivos, entonces nos referimos a ellos en plural: sustratos o substratos.
En el ejemplo anterior, el substrato de la enzima sacarasa es el «azúcar disacárido» llamado sacarosa.
Durante la catálisis, solo una región molecular de la enzima se une realmente al sustrato. Esta región se denomina «sitio activo».
En esta región, la enzima se une a su sustrato (o sustratos) formando lo que llamamos «complejo enzima- sustrato».
La reacción catalizada por cada enzima es muy específica, es decir: una enzima reconoce solamente un sustrato determinado aún en un conjunto de sustratos con estructura similar.
Por ejemplo, la sacarasa actuará únicamente sobre la sacarosa sin unirse a otros disacáridos similares como la «maltosa».
La especificidad de una enzima se debe a su forma que está determinada por la secuencia de aminoácidos.
Cabe considerar, por otra parte, la existencia de sustancias que inhiben de manera selectiva la acción de enzimas específicas.
Inhibición irreversible
Algunos de estos inhibidores se unen a la enzima mediante enlaces covalentes. En este caso, su efecto suele ser irreversible.
Inhibición reversible
Sin embargo, muchos inhibidores se unen a la enzima mediante interacciones débiles y, cuando esto ocurre, su efecto es reversible.
Entre los «inhibidores reversibles» algunos se asemejan a la molécula del sustrato normal compitiendo con este por el sitio activo de la enzima. Por esta razón a este efecto también se le conoce como «inhibición competitiva».
Este tipo de inhibición se puede superar aumentando la concentración del sustrato. De este modo, alrededor de los sitios activos habrá más moleculas de sustrato para competir con las moléculas del inhibidor.
Inhibición no-competitiva
Otro tipo de inhibidores –no competitivos– se unen a alguna parte de la enzima. Esta interacción provoca que la enzima cambie de forma y su sitio activo sea menos efectivo para producir la catálisis.
Ejemplos de inhibidores
Muchas toxinas y venenos suelen ser inhibidores enzimáticos irreversibles
Un ejemplo es el «gas sarín». A mediados de la década de 1990, unos terroristas liberaron gas sarín en el metro de Tokio matando a varias personas e hiriendo a muchas otras.
Por otro lado, antibióticos como la penicilina son inhibidores de enzimas bacterianas específicas.
La penicilina actúa bloqueando el sitio activo de una enzima que muchas bacterias utilizan para formar sus paredes celulares.
No obstante, la inhibición enzimática no siempre es anormal o dañina para las células.
El interior de las células existen –de forma natural– moléculas que regulan la actividad enzimática actuando como inhibidores. Estas moléculas son de gran importancia para el control del metabolismo celular.
Así, hemos llegado al final de este artículo. Para complementar este tema te sugerimos investigar por tu cuenta algunos de los términos que hemos resaltado en negritas. Recuerda que este artículo es solamente un resumen a manera de apoyo escolar.